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目錄:北京博蕾德生物科技有限公司>>Chondrex>>膠原>> 1203細(xì)胞級(jí)豬I型膠原

細(xì)胞級(jí)豬I型膠原
  • 細(xì)胞級(jí)豬I型膠原
參考價(jià) 2240
訂貨量 ≥1
具體成交價(jià)以合同協(xié)議為準(zhǔn)
2240
≥1
具體成交價(jià)以合同協(xié)議為準(zhǔn)
  • 品牌 chondrex
  • 型號(hào) 1203
  • 廠商性質(zhì) 代理商
  • 所在地 北京市
屬性

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更新時(shí)間:2024-11-25 09:30:19瀏覽次數(shù):1607評(píng)價(jià)

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供貨周期 現(xiàn)貨 規(guī)格 4mg/mlx12.5ml
貨號(hào) 1203 應(yīng)用領(lǐng)域 生物產(chǎn)業(yè)
主要用途 凝膠支架
中文名稱:細(xì)胞級(jí)豬I型膠原
英文名稱:Cell Culture Grade Porcine Type I Collagen, 4 mg/ml x 12.5 ml
品牌:Chondrex
貨號(hào):1203
規(guī)格:4mg/mlx12.5ml
來源:豬
細(xì)胞級(jí)豬I型膠原
Cell Culture Grade Porcine Type I Collagen
Cat#1203


膠原蛋白是脊椎動(dòng)物體內(nèi)最豐富的蛋白質(zhì),存在于皮膚、軟骨、骨、椎間盤、血管、肌腱、韌帶和角膜中,是細(xì)胞外基質(zhì)(ECM)的主要成分。I型膠原由兩條相同的α1鏈和一條不同的α2鏈組成,形成稱為原膠原的三螺旋結(jié)構(gòu)。這種三螺旋構(gòu)象增加了組織的結(jié)構(gòu)強(qiáng)度和抗酶降解能力,在形成細(xì)胞外基質(zhì)過程中起著關(guān)鍵作用。

 

膠原蛋白有助于促進(jìn)組織再生和/或靶向藥物釋放,因?yàn)樗哂械涂乖?、低毒、高水溶性、高生物降解性?/span>I型膠原結(jié)合整合素,促進(jìn)細(xì)胞遷移、附著以及增殖和分化。盡管通過胃蛋白酶消化從原膠原中去除N-C-末端原膠原被廣泛用于工業(yè)用途,但原膠原作為含有交聯(lián)末端肽的天然膠原支架可能是有益的。

 

      Chondrex公司提供酸性I型原膠原溶液,實(shí)驗(yàn)中形成傳統(tǒng)的二維以及三維膠原凝膠支架,用于模擬成纖維細(xì)胞和軟骨細(xì)胞的生長(zhǎng)。

 

   作為Chondrex中國(guó)區(qū)域的代理,北京博蕾德將為中國(guó)客戶提供全面的Chondrex產(chǎn)品以及客戶訂制化服務(wù)。歡迎大家隨時(shí)聯(lián)系我們。

 

產(chǎn)品定購:

產(chǎn)品名稱

Cell Culture Grade Porcine   Type I Collagen 酸性可溶豬I型膠原

貨號(hào)

1203

應(yīng)用

用于傳統(tǒng)的二維(2D)系統(tǒng)以及三維(3D)凝膠中的支架,用于模擬成纖維細(xì)胞和軟骨細(xì)胞中的細(xì)胞生長(zhǎng)。

規(guī)格

4 mg/ml x 12.5 ml (sterile   filtered)

形態(tài)

溶于0.01M HCL

來源

內(nèi)毒素

10 EU/ml

純度

95% I 型膠原

保存

4

穩(wěn)定性

6

 

操作流程:

l  包被流程(注:具體的包被的條件需要根據(jù)培養(yǎng)系統(tǒng)優(yōu)化

  1. 用0.02mol/L的鹽酸把4mg/ml的膠原稀釋至50-100ug/ml。2.

  2.    溫和混勻稀釋后的溶液。

  3. 取適量的稀釋后的膠原加入微孔內(nèi)或酶標(biāo)板。

    注:保證整個(gè)表面包被完全。

  4. 37℃或室溫孵育1-2小時(shí)

  5. 棄掉所有溶液。

  6. 用培養(yǎng)基或者PBS洗板。

  7. 包被好的微孔或酶標(biāo)板可以保存于2-8℃,或者如果環(huán)境無菌的話可以在空氣中晾干。

 

l  三維凝膠制備流程:

  1. 用等體積滅菌的冷PBS溶液稀釋膠原溶液至2mg/ml

  2.    加入適量稀釋后的膠原到孔內(nèi)或板內(nèi)。

  3. 37℃孵育30~60分鐘。

  4. 凝膠可以保存于2-8℃或者空氣中晾干(如果為無菌環(huán)境)。

 

 

參考文獻(xiàn):

1. M. Shoulders, R. Raines, Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem 78, 929-58 (2009).

2. W. Friess, Collagen--biomaterial for drug delivery. Eur J Pharm Biopharm 45, 113-36 (1998).

3. Taubenberger, M. Woodruff, H. Bai, D. Muller, D. Hutmacher, The effect of unlocking RGD-motifs in collagen I on pre-osteoblast adhesion and differentiation. Biomaterials 31, 2827-35 (2010).

4. D. Gullberg, K. Gehlsen, D. Turner, K. Ahlén, L. Zijenah, et al., Analysis of alpha 1 beta 1, alpha 2 beta 1 and alpha 3 beta 1 integrins in cell--collagen interactions: identification of conformation dependent alpha 1 beta 1 binding sites in collagen type I. EMBO J 11, 3865-73 (1992).

5. J. Bard, E. Hay, The behavior of fibroblasts from the developing avian cornea. Morphology and movement in situ and in vitro. J Cell Biol 67, 400-18 (1975).

6. H. Kleinman, R. Klebe, G. Martin, Role of collagenous matrices in the adhesion and growth of cells. The Journal of cell biology 88, 473-485 (1981).

7. J. Tomasek, E. Hay, Analysis of the role of microfilaments and microtubules in acquisition of bipolarity and elongation of fibroblasts in hydrated collagen gels. J Cell Biol 99, 536-49 (1984).

8. D. Karamichos, N. Lakshman. W.Petroll, Regulation of corneal fibroblast morphology and collagen reorganization by extracellular matrix mechanical properties. Investigative ophthalmology & visual science 48, 5030-5037 (2007).

9. S. Oliveira, R. Ringshia, R. Legeros, E. Clark, M. Yost, et al., An improved collagen scaffold for skeletal regeneration. J Biomed Mater Res A 94, 371-9 (2010).

 

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