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Goat Anti-Guinea IgG 羊抗豚鼠IgG （親和層析純化）

親和純化二抗IgG

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相關知識>>>>>

按理化性質(zhì)和生物學功能分類：
　　按理化性質(zhì)和生物學功能，可將其分為IgM、IgG、IgA、IgE、IgD五類。
　　IgM抗體是免疫應答中首先分泌的抗體。它們在與抗原結合后啟動補體的級聯(lián)反應。它們還把入侵者相互連接起來，聚成一堆便于巨噬細胞的吞噬；
　 IgG抗體激活補體，中和多種毒素。IgG持續(xù)的時間長，是*能在母親妊娠期穿過胎盤保護胎兒的抗體。他們還從乳腺分泌進入初乳，使新生兒得到保護；
　　IgA抗體進入身體的黏膜表面，包括呼吸、消化、生殖等管道的黏膜，中和感染因子。還可以通過母乳的初乳把這種抗體輸送到新生兒的消化道黏膜中，是在母乳中含量zui多，zui為重要的一類抗體；
　　IgE抗體的尾部與嗜堿細胞、肥大細胞的細胞膜結合。當抗體與抗原結合后，嗜堿細胞與肥大細胞釋放組織胺一類物質(zhì)促進炎癥的發(fā)展。這也是引發(fā)速發(fā)型過敏反應的抗體；
　　IgD抗體的作用還不太清楚。它們主要出現(xiàn)在成熟的B淋巴細胞表面上，可能與B細胞的分化有關。
（IgD于1995年從人骨髓瘤蛋白中發(fā)現(xiàn)，分子量為175kD，主要由扁桃體、脾等處漿細胞產(chǎn)生，人血清中IgD濃度為3～40μg/ml,不到血清總Ig的1%，在個體發(fā)育中合成較晚。IgD鉸鏈區(qū)很長，且對蛋白酶水解敏感，因此IgD半衰期很短，僅2.8天。血清中IgD確切的免疫功能尚不清楚。在B細胞分化到成熟B細胞階段，除了表達SmIgD，抗原刺激后表現(xiàn)為免疫耐受。成熟B細胞活化后或者活化后或者變成記憶B細胞時，SmIgD逐漸消失。）
單克隆抗體：
　?。╩onoclonal antibody，McAb）克隆選擇學說：淋巴細胞在與抗原接觸前就已經(jīng)存在多種多樣的與抗原專一性結合的受體，一種細胞帶一種受體，進入機體的抗原選擇性的結合其中的個別淋巴細胞，使之活化，增殖產(chǎn)生大量帶有同樣受體的細胞群，分泌同樣的抗體。當抗原進入體內(nèi)，在機體中就會誘導出針對不同抗原決定簇的多種抗體，如果要把這些抗體一一分開，用現(xiàn)有的生物化學或物理化學方法是根本辦不到的。1975年科勒（Kohler）和米爾斯坦（Milstein）將小鼠免疫細胞與腫瘤細胞融合，培養(yǎng)出既能迅速生長無限繁殖又可分泌特異性抗體的雜交瘤細胞。從而獲得針對某一特殊抗原決定簇的單克隆抗體。1995年，Katherine Knight博士在美國芝加哥Loyola大學成功地從轉(zhuǎn)基因兔中獲得了骨髓瘤細胞（Plasmacytoma），開創(chuàng)了兔單克隆抗體技術。與鼠單抗相比，兔單抗具有：首先，兔抗血清通常含有高親和力抗體，可以比鼠抗血清識別更多種類的表位；其次，兔單克隆抗體能夠識別許多在小鼠中不產(chǎn)生免疫的抗原；第三，由于兔脾臟較大，可以更多進行的融合試驗，使得高通量篩選融合成為可能。
抗體結構：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯(lián)結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列?？勺儏^(qū)位于"Y"的兩臂末端。在可變區(qū)內(nèi)有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區(qū)氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystalline fragment,FC），糖結合在FC 上。
抗體結構：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯(lián)結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列?？勺儏^(qū)位于"Y"的兩臂末端。在可變區(qū)內(nèi)有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區(qū)氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystalline fragment,FC），糖結合在FC 上。
蛋白質(zhì)與多肽的：
多肽：通常由10~100氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10，000Da（Dalton，道爾頓），能透過半透膜，不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻把由2~10個氨基酸組成的肽稱為寡肽（小分子肽）；10~50個氨基酸組成的肽稱為多肽；由50個以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質(zhì)。
蛋白質(zhì)：生物體中廣泛存在的一類生物大分子，由核酸編碼的α氨基酸之間通過α氨基和α羧基形成的肽鍵連接而成的肽鏈，經(jīng)翻譯后加工而生成的具有特定立體結構的、有活性的大分子。是α—氨基酸按一定順序結合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結合合而成的高分子化合物。
就是：都是由20種基本氨基酸通過肽鍵連接而成的。
多肽與蛋白質(zhì)的區(qū)別：
　　蛋白質(zhì)的結構層次可簡寫為：C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽（肽鏈）→蛋白質(zhì)。多肽與蛋白質(zhì)是不同的兩個層次，區(qū)別如下：
　?、俣嚯暮偷鞍踪|(zhì)的結構有差異。多肽僅僅是蛋白質(zhì)的初級結構形式，而蛋白質(zhì)具有一定的空間結構。蛋白質(zhì)是由多肽和其他物質(zhì)結合而成的，一個蛋白質(zhì)分子可由一條肽鏈組成（如高等動物的細胞色素c是由104個氨基酸殘基的一條肽鏈組成），也可由多條肽鏈通過一定的化學鍵（肯定不是肽鍵，如二硫鍵、氫鍵等）連接而成（如胰島素由2條肽鏈組成、胰凝乳蛋白酶是由3條肽鏈組成、血紅蛋白分子由4條肽鏈組成、免疫球蛋白分子由4條肽鏈組成等）。
　?、诙嚯呐c蛋白質(zhì)的功能有差異。多肽往往是無生物活性，而蛋白質(zhì)是具有生物活性的。多肽一般無活性（如蛋白質(zhì)在胃、小腸中經(jīng)消化產(chǎn)生的多肽），少數(shù)有活性（如抗利尿激素就是多肽類激素），與蛋白質(zhì)相比，多肽的分子量較小，沒有空間結構，一般無活性；蛋白質(zhì)的分子量較大，有空間結構，有活性（變性后活性下降或消失，活性消失叫做失活）
　　因此，一條剛從核糖體中合成的多肽鏈實際上不能稱為蛋白質(zhì)。
多肽合成：
是一個重復添加氨基酸的過程，固相合成順序一般從C端（羧基端）向 N端（氨基端）合成。過去的多肽合成是在溶液中進行的稱為液相合成法。從1963年Merrifield發(fā)展成功了固相多肽合成方法以來，經(jīng)過不斷的改進和完善，到今天固相法已成為多肽和蛋白質(zhì)合成中的一個常用技術，表現(xiàn)出了經(jīng)典液相合成法*的優(yōu)點，從而大大的減輕了每步產(chǎn)品提純的難度。多肽合成總的來說分成兩種：固相合成和液相多肽合成。