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波鴻魯爾大學(xué)、柏林自由大學(xué):生物酶如何產(chǎn)生氫氣
閱讀:1372 發(fā)布時(shí)間:2018-5-24導(dǎo)讀:波鴻魯爾大學(xué)(Ruhr-Universität Bochum)和柏林自由大學(xué)(Freie Universität Berlin)的研究人員闡明了酶催化制氫的關(guān)鍵步驟。這對(duì)以生物酶輔助工業(yè)制氫的zui終目的來說具有重要意義。
上海恒遠(yuǎn)報(bào)道:[FeFe]-hydrogenases([FeFe]-氫化酶)能有效地將電子和質(zhì)子轉(zhuǎn)化為氫,因此這種酶類是發(fā)掘生物產(chǎn)能潛力的潛在候選者。“我們需要準(zhǔn)確地了解它們的工作原理,”文章作者之一Thomas Happe教授說。
由波鴻的Thomas Happe和Martin Winkler博士,以及柏林的Sven Stripp博士牽頭領(lǐng)導(dǎo)的這項(xiàng)研究zui近發(fā)表于《Nature Communications》。
酶的雙向工作
氫化酶可以把質(zhì)子和電子轉(zhuǎn)化為氫,也可以把氫分裂為質(zhì)子和電子,兩種反應(yīng)發(fā)生在酶的活性中心。這一復(fù)雜結(jié)構(gòu)被稱作H集群(H-cluster),由6個(gè)鐵和6個(gè)硫原子組成。催化時(shí),這一集群經(jīng)歷了許多中間態(tài)。
氫分子(H2)分裂時(shí)先自發(fā)與H-cluster結(jié)合。“該領(lǐng)域研究人員認(rèn)為,在*步反應(yīng)中,H2必須不均勻地分裂,” Martin Winkler解釋道。此時(shí)了帶正電荷的質(zhì)子(H+)和帶負(fù)電荷的氫離子(H-),然后繼續(xù)快速反應(yīng)形成2個(gè)質(zhì)子和2個(gè)電子。“當(dāng)活性酶處于氫化狀態(tài),氫離子才能與活性中心結(jié)合,但這個(gè)狀態(tài)極不穩(wěn)定,因此至今沒人證實(shí)過它的存在。”
讓不穩(wěn)定的狀態(tài)露原型
研究人員用氫離子增強(qiáng)H-cluster狀態(tài),使其可被光譜驗(yàn)證。當(dāng)氫被分裂時(shí),化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)位于質(zhì)子、氫化離子和氫分子之間。催化H-cluster狀態(tài)的動(dòng)態(tài)平衡決定了氫的三種狀態(tài)的濃度。當(dāng)研究人員額外向這個(gè)混合物中添加大量的質(zhì)子和氫時(shí),平衡開始向氫化物狀態(tài)移動(dòng)?;钚灾行拈_始積累大量帶負(fù)電荷的氫化離子,允許光譜設(shè)備檢測(cè)。
研究小組還發(fā)現(xiàn)了產(chǎn)氫反應(yīng)的另一中間態(tài),氫化中間態(tài)。“我們*次用實(shí)驗(yàn)證明了氫化酶的催化原理,”Thomas Happe總結(jié)道。“這些結(jié)果為氫的工業(yè)化生產(chǎn)提供了重要依據(jù),催化酶每秒可以1萬個(gè)氫分子。”
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